Czy niektóre źródła białka są lepsze od innych?
Tak, są. Białka w diecie nie są takie same. Każdy z nich składa się z innego łańcucha aminokwasów i ma swoją własną strukturę. Jakość niektórych rodzajów białka będzie zatem lepiej odpowiadać naszym potrzebom fizycznym (współczynnik strawności i profil aminokwasowy). 1
Jak dowiadujemy się, które białka są lepsze?
Pierwszą rzeczą, na której należy się skupić, jest łańcuch aminokwasowy białek: im wyższy udział aminokwasów egzogennych, tym bardziej pożywne białko. Do oceny tego parametru stosuje się ocenę chemiczną (CS). Definiuje się ją przez porównanie proporcji aminokwasów egzogennych w badanym białku z białkiem referencyjnym FAO, które jest uważane za „idealne”: zawiera wszystkie niezbędne aminokwasy w minimalnej dawce niezbędnej dla organizmu. 1, 2
Aminokwas egzogenny o najniższym stężeniu jest brany pod uwagę do obliczenia wyniku chemicznego, który jest porównywany z białkiem referencyjnym FAO - więc dotyczy tylko tego „aminokwasu limitującego”.
Wynik chemiczny mniejszy niż 100 oznacza, że białko będące przedmiotem zainteresowania ma co najmniej jeden niezbędny aminokwas obecny w niewystarczającym stężeniu. Jeśli wszystkie niezbędne aminokwasy są obecne w większych ilościach niż jest to konieczne dla organizmu, wynik chemiczny będzie wyższy niż 100 - będzie to białko bardzo wysokiej jakości.
Aby lepiej wyjaśnić skład aminokwasów egzogennych, weźmy aminokwasy BCAA. Są to aminokwasy rozgałęzione. Stanowią około 35% niezbędnych aminokwasów obecnych w mięśniach. Są zatem niezbędne do syntezy białek mięśniowych. Dodatkowo BCAA są również wykorzystywane jako źródło energii dla mięśni, szczególnie podczas intensywnego treningu. W rezultacie dieta musi dostarczać wystarczającą ilość aminokwasów BCAA, zwłaszcza jeśli ćwiczysz. 3, 4, 5
Czy skład białka określa jedynie skład aminokwasów egzogennych?
Nie, ponieważ należy również wziąć pod uwagę strawność białka. Odpowiada ilości przyjmowanego białka, które jest efektywnie dostępne dla organizmu po strawieniu i wchłonięciu.
Strawność mierzy się w jelicie krętym (dolna część jelita cienkiego) lub w kale. Jeśli chcemy poznać rzeczywistą ilość wchłoniętych aminokwasów, pierwsza metoda jest dokładniejsza, ale trudniejsza do zastosowania u ludzi. Dlatego druga metoda jest częściej używana. 2
Mamy więc dwie różne dane – czy istnieje wskaźnik, który jest ich kombinacją?
Tak, istnieje tzw. PDCAAS (skorygowany wskaźnik strawności białka dla aminokwasów). Wskaźnik ten uwzględnia skład aminokwasów i ich strawność w kale. 1, 2
Wartość PDCAAS wynosi albo 0 (słaba jakość białka i/lub białko niestrawne) albo 1 (białko wysokiej jakości i strawne). Jeśli wynik jest większy niż 1, jest ustawiany na 1.
Nie wszystkie aminokwasy mają taką samą strawność. Czy istnieje dokładniejszy wskaźnik?
Każdy aminokwas jest inaczej odbierany przez organizm. Z tego powodu pojawił się nowszy wskaźnik - DIAAS (Digestible Indispensable AminoAcid Score). Ten wynik śledzi strawność jelitową aminokwasu, która jest dokładniejsza niż całkowita strawność kału stosowana dla PDCAAS. 1, 2
Jakie białka są najlepsze?
Przede wszystkim musimy rozróżnić białka ze względu na ich pochodzenie: roślinne i zwierzęce.
Białka zwierzęce mają zwykle zrównoważony profil aminokwasowy, a co za tym idzie wysokie wyniki chemiczne. Z drugiej strony białka roślinne mają zwykle jeden lub więcej restrykcyjnych aminokwasów, co obniża ich wynik chemiczny (np. wołowina ma wynik chemiczny 131, mleko 128-131, jaja 121, soja 99, pszenica 60…).
Pod względem strawności źródła białka roślinnego mają zwykle niższe wyniki (70-90%) niż zwierzęce (91-99%). Zatem biorąc pod uwagę wyniki PDCAAS lub DIAAS, które uwzględniają skład aminokwasów egzogennych białka i jego strawność, nie dziwi fakt, że wskaźnik jakości białka jest wyższy dla białek zwierzęcych niż roślinnych.1, 2, 10, 11, 12, 13, 20, 21
Podane informacje są dość profesjonalne... Jakie są zalety i wady każdego białka?
1. Białka pochodzenia zwierzęcego
Białka zwierzęce mają świetny profil aminokwasowy - są doskonałe dla wszystkich ludzi: dorosłych, dzieci w fazie rozwoju, sportowców (chcących poprawić swoją wydajność), ale także dla osób starszych (chcących utrzymać masę mięśniową).
Białka te są szczególnie odpowiednie dla sportowców i ludzi starszych, ponieważ badania pokazują, że białka zwierzęce są bardziej skuteczne w stymulowaniu syntezy białek mięśniowych i ograniczaniu ich rozpadu.
Wadą zwierzęcych źródeł białka obecnych w mięsie, rybach i jajach (z wyłączeniem mleka) jest fakt, że oprócz białka są one również źródłem tłuszczu, zwłaszcza nasyconych kwasów tłuszczowych i cholesterolu, których nadmierne spożycie może prowadzić do niekorzystnych dla zdrowia efekty. 6, 14, 15
2. Białka pochodzenia roślinnego
Białka roślinne mają zwykle jeden aminokwas ograniczający. Dlatego wegetarianom i weganom zaleca się wymianę źródeł białka w diecie, aby zapewnić organizmowi wystarczającą ilość wszystkich rodzajów niezbędnych aminokwasów. Rośliny strączkowe, m.in. soczewica i groch, zapewniają brak aminokwasów siarkowych (metioniny i cysteiny), zboża nie zawierają wystarczającej ilości lizyny. Rozwiązaniem może być połączenie tych dwóch źródeł białka.
Główną zaletą białek roślinnych jest to, że rośliny są generalnie doskonałym źródłem błonnika, witamin i minerałów, które mają świetne działanie zdrowotne. Soja jest interesującym źródłem białka roślinnego, ponieważ ma świetny profil aminokwasowy i dobrą przyswajalność.
Białko sojowe jest nawet w stanie konkurować ze źródłami pochodzenia zwierzęcego, ponieważ zawiera izoflawony, związki naśladujące działanie estrogenów, żeńskich hormonów płciowych. Jest szczególnie odpowiedni dla kobiet w okresie menopauzy i po menopauzie, które mają zmienny układ hormonalny. 2, 6, 11, 16
Białko mleka
Najlepszym rozwiązaniem wydają się być białka mleka: serwatka i kazeina micelarna. Podobnie jak inne białka zwierzęce, białka mleka mają zrównoważony skład aminokwasowy i są dobrym źródłem aminokwasów BCAA. Ponadto zawierają wiele bioaktywnych peptydów – m.in. J. aminokwasy krótkołańcuchowe, które mają biologiczny wpływ na redukcję stresu. Pod względem strawności organizm różnie reaguje na serwatkę i kazeinę micelarną – wzajemnie się uzupełniają. 6, 17, 18, 19
Wniosek
Dzięki obecnej różnorodności żywności możemy wybierać produkty najwyższej jakości. W przypadku białek ważne jest zrozumienie, jakie właściwości decydują o ich jakości. Dzięki temu wiemy, jakie rodzaje białka są najlepsze dla naszego organizmu i stylu życia. Jeśli chodzi o białka mleka, Kompava wykorzystuje najwyższej jakości surowce i wybiera jak najmniej procesów denaturujących, aby zachować naturalną strukturę białka.
ŹRÓDŁO:
[1] Report of an FAO Experte consultation. Dietary protein quality evaluation in human nutrition. ISSN 0254-4725 FAO and food nutrition paper 92. 31 March – 2 April, 2011.
[2] D. Tomé (2018 – Lille, France) – Protein Digestibility Scores & Nutrition, AgroParisTech – Departement of Life Sciences and Health; INRA, UMR Nutrition physiology and ingestive behavior.
[3] A.E. Harper, R. H. Miller, K. P. Block (1984). Branched-Chain Amino Acid Metabolism. Annual review of Nutrition. Vol. 4:409-454. Epub July, 1984. https://doi.org/10.1146/annurev.nu.04.070184.002205
[4] M. J. Rennie (1996). Influence of Exercise on Protein and Amino Acid Metabolism. Handbook of Physiology, exercise: regulation and integration of multiple systems. Epub January, 2011. https://doi.org/10.1002/cphy.cp120122
[5] Y. Shimomura, T. Murakami, N. Nakai, M. Nagasaki, R. A. Harris (2004). Exercise Promotes BCAA Catabolism: Effects of BCAA Supplementation on Skeletal Muscle during Exercise, The Journal of Nutrition, Volume 134, Issue 6, Pages 1583S–1587S. Epub Octobor 01, 2004. https://doi.org/10.1093/jn/134.6.1583S
[6] J.R. Hoffman, and M.J. Falvo. (2004). Protein – Which is Best?. Journal of sports science & medicine vol. 3,3 118-30. Epub September 01, 2004.
[7] Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Consultation. Expert Consultation Bethesda, Md., USA. 4-8 December 1989.
[8] Ingredia. Prodiet 87 B Fluid – Nutrition facts. December 11, 2015.
[9] Ingredia. Prodiet 90 S – Nutrition facts. March 18, 2016.
[10] J.K. Mathai, Y. Liu, H.H. Stein (2017). Values for digestible indispensable amino acid scores (DIAAS) for some dairy and plant proteins may better describe protein quality than values calculated using the concept for protein digestibility-corrected amino acid scores (PDCAAS). Br J Nutr. 117(4):490-499. Epub February, 2017. https://doi.org/10.1017/S00D7114517000125
[11] M. Jarpa-Parra (2017). Lentil protein: a review of functional properties and food application. An overview of lentil protein functionality. International Journal of Food Science & Technology. Vol 53, issue 4. Epub November 21, 2017. https://doi.org/10.1111/ijfs.13685
[12] S.M. Rutherfurd, A.C. Fanning, B.J. Miller, P.J. Moughan (2015). Protein digestibility-corrected amino acid scores and digestible indispensable amino acid scores differentially describe protein quality in growing male rats. J Nutr. 145(2):372-9. Epub February, 2015. https://doi.org/10.3945/jn.114.195438
[13] M.G. Nosworthy, J. Neufeld, P. Frohlich, G. Young, L. Malcolm, J.D. House (2017). Determination of the protein quality of cooked Canadian Pulses. Food Science & Nutrition. Epub June 20, 2017. https://doi.org/10.1002/fsn3.473
[14] W.W. Campbell, M.L. Barton Jr., D. Cyr-Campbell, S.L. Davey, J.L. Beard, G. Parise, W.J. Evans (1999). Effects of an omnivorous diet compared with a lactoovovegetarian diet on resistance-training-induced changes in body composition and skeletal muscle in older men. American Journal of Clinical Nutrition 70, 1032-1039. Pub December 01, 1999. https://doi.org/10.1093/ajcn/70.6.1032
[15] D.L.E. Pannemans, A.J.M. Wagenmakers, K.R. Westerterp, G. Schaafsma, D. Halliday (1998). Effect of protein source and quantity on protein metabolism in elderly women. American Journal of Clinical Nutrition 68, 1228-1235. Pub December 01, 1999. https://doi.org/10.1093/ajcn/68.6.1228
[16] C.R. Cederroth, J. Auger, C. Zimmermann, F. Eustache, S. Nef (2010). Soy, phyto-oestrogens and male reproductive function: a review. International Journal of Andrology, Vol 3, Issue 2. Epub March 14, 2010. https://doi.org/10.1111/j.1365-2605.2009.01011.x
[17] C.M. Kerksick, C.D. Wilborn, M.D. Roberts, A. Smith-Ryan, S.M. Kleiner, R. Jäger, R.Collins R., Cooke M., Davis J.N., Galvan E., Greenwood M., Lowery L.M., Wildman R., Antonio J. and Kreider R.B. (2018). ISSN exercise & sports nutrition review update: research & recommandations. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 15:38. Epub August 01, 2018. https://doi.org/10.1186/s12970-018-0242-y
[18] Y.W. Park, M.S. Nam (2015). Bioactive peptides in milk and dairy products: a review. Korean Journal for Food Science of Animal Resources, 35: 831–840. Epub December 31, 2015. https://doi.org/10.5851/kosfa.2015.35.6.831
[19] M. Lacroix, C. Bos, J. Léonil, G. Airinei, C. Luengo, S. Daré, R. Benamouzig, H. Fouillet, J. Fauquant, D. Tomé, C. Gaudichon (2018). Compared with casein or total milk protein, digestion of milk soluble proteins is too rapid to sustain the anabolic postprandial amino acid requirement. Am J Clin Nutr 2006; 84:1070–9/ Epub January 23, 2018. https://doi.org/10.1556/1646.10.2018.10.
[20] A. Ogawa, H. Murayama, K. Hayamizu, Y. Kobayashi, M. Kuwahata, Y. Kido (2015). A simple evaluation method for the quality of dietary protein in rats using an Indicator Amino Acid Oxidation technique. J Nutr Sci Vitaminol, 61(2):123-30. Pub 2015. https://doi.org/10.3177/jnsv.31.123
[21] R.R. Wolfe (2015). Update on protein intake: importance of milk proteins for health status of the elderly. Nutrition Reviews, 73(Suppl 1):41-47. Pub August 2015. https://doi.org/10.1093/nutrit/nuv021